Caractérisation des variants R100 et D191 de la protéine de dégradation de l'hème ChuS

Authors: Turbis, Karine
Advisor: Couture, Manon
Abstract: ChuS est une protéine provenant d'une bactérie pathogène de l'humain qui a la capacité de lier et de dégrader l'hème de l'hôte pour en libérer le fer nécessaire à la croissance bactérienne. Deux résidus potentiellement importants du site actif, l'arginine 100 (R100) et l'acide aspartique 191 (D191) ont été investigués afin de mieux comprendre leur rôle dans la catalyse par ChuS. Nos résultats révèlent que le résidu D191 n'est pas essentiel à l'activité catalytique, mais qu'il est important pour la stabilité du complexe entre l'enzyme et l'un de ses substrats (hème) alors que le résidu R100 est absolument essentiel à l'activité catalytique. Nos études cinétiques et spectroscopiques détaillées fournissent des informations qui permettent de mieux comprendre le mécanisme catalytique de ChuS. Elles aident ainsi à obtenir une meilleure compréhension des voies d'acquisition de l'hème comme source de fer chez les bactéries pathogènes et à définir de nouvelles cibles thérapeutiques.
Document Type: Mémoire de maîtrise
Issue Date: 2015
Open Access Date: 24 April 2018
Permalink: http://hdl.handle.net/20.500.11794/27237
Grantor: Université Laval
Collection:Thèses et mémoires

Files in this item:
SizeFormat 
31884.pdf11.49 MBAdobe PDFView/Open
All documents in CorpusUL are protected by Copyright Act of Canada.