Interaction entre un peptide de β-lactoglobuline bovine (β-lg f1-8) et les protéines du lactosérum : le cas de l’a-lactalbumine

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dc.contributor.advisorPouliot, Yves-
dc.contributor.advisorGauthier, Sylvie-
dc.contributor.authorRatté, Gabriel-
dc.date.accessioned2018-04-19T22:00:15Z-
dc.date.available2018-04-19T22:00:15Z-
dc.date.issued2013-
dc.identifier.other30439-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11794/24544-
dc.description.abstractDes observations préliminaires ont montré que l’auto-assemblage d’un peptide issu de l’hydrolyse trypsique de la β-lactoglobuline (β-lg f1-8) modifiait la composition de mélanges de protéines de lactosérum, particulièrement en α-lactalbumine (α-la) soluble. Le but du présent travail était de démontrer l’occurrence d’interactions entre le peptide β-lg f1-8 et l’α-la. L’étude de l’auto-assemblage du peptide β-lg f1-8 en présence d’α-la à 25 et 55 °C a permis d’observer que l’ajout d’α-la à un hydrolysat trypsique permettait de retarder la floculation du peptide à 55 °C. La mise en contact d’α-la avec le peptide β-lg f1-8 a permis de modifier le profil de solubilité de la protéine à différents pH, mais pas son profil de dénaturation thermique obtenu par calorimétrie différentielle à balayage (DSC). Ces observations suggèrent que le peptide β-lg f1-8 interagit avec l’α-la par le biais d’interactions hydrophobes et qu’il pourrait être utilisé dans le développement de nouvelles stratégies de fractionnement de mélanges protéiques.fr
dc.description.abstractPreliminary observations showed that the self-assembly capacity of a β-lactoglobulin peptide obtained from trypsin hydrolysis (β-lg f1-8) could modify the composition of whey protein mixtures, mainly by reducing the amount of soluble α-lactalbumin (α-la). The goal of this study was to demonstrate the occurrence of interactions between β-lg f1-8 peptide and α-la. A study of the peptide self-assembly process in presence of α-la at 25 and 55 °C showed that the addition of α-la to the original tryptic hydrolysate delays the flocculation of peptide β-lg f1-8 at 55 °C. Adding β-lg f1-8 peptide to α-la modified the solubility profile of the protein at various pH, but its thermal unfolding profile obtained by differential scanning calorimetry (DSC) remained unchanged. All of these observations suggest that the peptide β-lg f1-8 can interact with the α-la via hydrophobic interactions and could be used for developing new strategies for the fractionation of protein mixtures.en
dc.format.extent97 p.-
dc.languagefre-
dc.subject.classificationS 406 UL 2013-
dc.titleInteraction entre un peptide de β-lactoglobuline bovine (β-lg f1-8) et les protéines du lactosérum : le cas de l’a-lactalbuminefr_CA
dc.typeCOAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrisefr
dc.date.updated2018-04-19T22:00:14Z-
dc.subject.rvmBêta-lactoglobulinefr_CA
dc.subject.rvmPetit-laitfr_CA
dc.subject.rvmLactalbuminefr_CA
dcterms.publisher.locationQuébec-
dc.identifier.bacTC-QQLA-30439-
bul.identifier.controlNumbera2329620-
etdms.degree.nameMémoire. Agriculturefr_CA
etdms.degree.nameMémoire. Sciences et technologie des alimentsfr_CA
etdms.degree.grantorUniversité Lavalfr_CA
Collection:Thèses et mémoires

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