Analyse moléculaire de la localisation cellulaire de la petite protéine de choc thermique Hsp27 de Drosophila melanogaster

Auteur(s): Guimond, Marie-Odile
Direction de recherche: Tanguay, Robert M.
Résumé: La petite protéine de choc thermique Hsp27 chez Drosophila melanogaster est localisée au noyau. Dans le but d'identifier la séquence peptidique responsable de cette localisation, la mutagenèse dirigée d'un signal potentiel de localisation nucléaire bipartite situé entre les acides aminés 42 et 59 a été effectuée, et les vecteurs obtenus ont été transfectés dans des cellules de mammifères HeLa. Il s'est avéré que la mutation des arginines 54, 55 et 56 de la protéine occasionne une diminution importante de la localisation nucléaire, bien qu'on observe toujours des résidus nucléaires localisés au niveau de structures granulaires. La localisation au niveau de structures granulaires est également observée avec la protéine sauvage. Des analyses avec des marqueurs de corps nucléaires ont donc été effectuées afin de déterminer si ces granules contenant Hsp27 correspondaient à des corps nucléaires connus. Il a été observé que la protéine colocalise avec le facteur d'épissage SC35 au niveau des "speckles" nucléaires. Ces observations s'avéreront utiles dans l'identification de fonctions pour la protéine Hsp27.
Type de document: Mémoire de maîtrise
Date de publication: 2004
Date de la mise en libre accès: 11 avril 2018
Lien permanent: http://hdl.handle.net/20.500.11794/17996
Université décernant le diplôme: Université Laval
Collection :Thèses et mémoires

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