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Publication :
Étude structure/fonction de l'endopeptidase YPS1 de la levure S. cerevisiae

bul.contributor.advisor-authkeyBourbonnais, Yves|=XX4472297
bul.contributor.author-authkeyDubé, Alexandre|=XX4511725
bul.description.provenancedbecb
bul.identifier.controlNumber1131478303
dc.contributor.advisorBourbonnais, Yves
dc.contributor.authorDubé, Alexandre
dc.date.accessioned2018-04-18T21:13:03Z
dc.date.available2018-04-18T21:13:03Z
dc.date.issued2011
dc.date.updated2018-04-18T21:13:03Z
dc.description.abstractLe transport des protéines dans la voie de sécrétion est un phénomène hautement régulé. Pour les protéines GPI (glycosylphosphatidylinositol), une étude menée avec Gaslp a démontré que ce type de protéines bourgeonnait à un endroit spécifique du reticulum endoplasmique (RE). De plus, une étude antérieure avait permis d'établir la présence de deux types de vésicules de sécrétion qui peuvent fusionner avec la membrane plasmique, les HDSV (High density secretory vesicle) (contenant des protéines solubles et membranaires) et les LDSV (Low density secretory vesicle) (contenant des protéines GPI), sans décrire leurs provenances. Dernièrement, une étude de Gagnon-Arsenault et al., menée avec différentes formes de Ypslp, a montré qu'une forme tronquée de Ypslp est susceptible au clivage par Kex2p, une endopetidase résidante du réseau trans-golgien (TGN), mais non la forme sauvage ayant un GPI. Puisque ces deux formes étaient maturées différement, nous avons décidé d'étudier le transport des protéines GPI. Pour se faire, nous avons utilisé Ypslp comme protéine modèle. Nous avons débuté l'étude par la création et la caractérisation d'un mutant simplifiant l'analyse de Ypslp. Par la suite, nous avons analysé l'effet de l'endopeptidase Kex2 sur ce mutant en fonction de son ancrage. Pour terminer, nous avons analysé la sécrétion de deux substrats de Ypslp dans la banque de deletion de S. cerevisiae. Nous avons démontré, grâce à notre mutant, que l'accès au site actif de Ypslp était régulé par la boucle d'insertion. Cette régulation peut être affectée en diminuant la glycosylation sur les substrats de Ypslp. Pour notre objectif principal qui était d'analyser le transport des protéines GPI, nous n'avons pu discrimer entre un évitement du TGN ou une ségrégation latérale à l'intérieur du TGN. Nous avons toutefois appuyé les résultats de Gagnon-Arsenault et al, comme quoi la forme tronquée est susceptible à un clivage Kex2p-dépendant ce qui n'est par le cas de la forme GPI. Nous avons également observé le même phénomène que pour la forme tronquée, mais cette fois avec une forme ancrée aux membranes par un domaine transmembranaire exclu des radeaux lipidiques. Le dernier objectif de cette étude, le criblage de la banque de deletion, nous a permis d'identifier 5 mutants affectant la stabilité des protéines GPI avec la membrane plasmique. De ce groupe, trois sont connues pour jouer un rôle dans le remodelage de l'ancrage GPI.fr_CA
dc.format.extentxiii, 109 p.
dc.identifier.bacTC-QQLA-28650
dc.identifier.other28650
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11794/23081
dc.languagefre
dc.rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.subject.rvmSaccharomyces cerevisiæfr_CA
dc.subject.rvmEndopeptidasesfr_CA
dc.titleÉtude structure/fonction de l'endopeptidase YPS1 de la levure S. cerevisiaefr_CA
dc.title.alternativeÉtude structure / fonction de l'endopeptidase YPS1 de la levure S. cerevisiae
dc.typemémoire de maîtrise
dc.type.legacyCOAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrisefr
dspace.accessstatus.time2024-03-21 18:29:32
dspace.entity.typePublication
etdms.degree.grantorUniversité Lavalfr_CA
etdms.degree.nameMémoire. Biochimiefr_CA
relation.isAdvisorOfPublication5633f71a-210f-44cf-92e6-0be6e01fd793
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relation.isAuthorOfPublication0960a459-a80d-41ad-970f-9a6426d9146a
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relation.isResourceTypeOfPublication5324f3cf-6e18-4f28-a339-115c99bd2b34
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