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Étude des interactions peptide-peptide dans un mélange de peptides issu d'un hydrolysat trypsique de ¿-lactoglobuline et de leur influence sur le fractionnement par nanofiltration

Notice brève
bul.contributor.advisor-authkeyPouliot, Yves|=01-0763141
bul.contributor.advisor-authkeyGauthier, Sylvie|=01-1284193
bul.contributor.author-authkeyGroleau, Paule Émilie|=XX3794354
bul.description.provenancedbegj
bul.identifier.controlNumber1132169452
dc.contributor.advisorGauthier, Sylvie
dc.contributor.advisorPouliot, Yves
dc.contributor.authorGroleau, Paule Émilie
dc.date.accessioned2018-04-11T22:13:45Z
dc.date.available2018-04-11T22:13:45Z
dc.date.issued2003
dc.date.updated2018-04-11T22:13:45Z
dc.description.abstractLes hydrolysats enzymatiques de protéines de lactosérum sont riches en peptides fonctionnels et bioactifs, ce qui justifient l’intérêt de les fractionner afin de concentrer ou purifier ces molécules. Les techniques membranaires présentent un fort potentiel pour la séparation de ces hydrolysats à l’échelle industrielle, mais des interactions peptide-peptide semblent affecter leur efficacité. Cette étude visait donc à caractériser les interactions peptide-peptide dans un mélange de peptides issus d’un hydrolysat trypsique de β-LG, à identifier les conditions physico-chimiques et les peptides responsables de ces interactions, puis à évaluation l’influence de ces interactions sur le fractionnement de cet hydrolysat par nanofiltration. La focalisation isoélectrique a d’abord été utilisée pour fractionner l’hydrolysat et a permis de démontrer la formation d’agrégats peptidiques à pH acide. Une étude de turbidimétrie a par la suite mis en évidence la solubilité de l’hydrolysat en fonction du pH et de certaines conditions physico-chimiques. Les agrégats obtenus à pH 4 ont été centrifugés et séparés, puis les peptides responsables de cette agrégation ont été identifiés. Parmi ces peptides, la présence de fragments chymotrypsiques a justifié une étude subséquente sur l’activité résiduelle chymotrypsique dans la préparation trypsique, et son impact sur le phenomène d’agrégation des peptides à pH acide. La dernière partie de cette étude a permis d’évaluer l’impact des agrégats peptidiques sur le fractionnement par nanofiltration de l’hydrolysat trypsique de β-LG. Il a été démontré que les interactions peptide-peptide ne nuisent pas au fractionnement, mais semblent plutôt être bénéfiques, et ce en modifiant la couche de polarisation créée en cours de filtration.fr
dc.description.abstractWhey protein enzymatic hydrolysates contain several functional and bioactive peptides which justify their fractionatation to isolate such interesting molecules. Membrane separation technologies have an excellent potential for peptide separation but peptide-peptide interactions seem to reduce their efficiency. The objectives of this study were to demonstrate the occurrence of peptide-peptide interactions in a tryptic hydrolysate of β-LG, to identify the optimal physico-chemical conditions and peptides responsible of such interactions, as well as to evaluate the influence of such interactions on the fractionation of this hydrolysate by nanofiltration. Isoelectric focusing was used to fractionate the hydrolysate and to demonstrate a peptidic aggregation phenomena at acidic pH. Turbidimetry was then used to highlight the solubility of the hydrolysate according to the pH and some physico-chemical conditions. Peptide aggregates formed at pH 4 were centrifuged and separated, and peptides responsible for this aggregation were identified. From these peptides, the presence of chymotryptic peptides has justified a study of the impact of residual chymotryptic activity in the tryptic preparation on the aggregation phenomena. The second part of this work allowed the evaluation of the effect of these aggregates on the fractionation of the tryptic hydrolysate of β-LG by nanofiltration. It was shown that peptide-peptide interactions do not impair the fractionation. On the contrary, these interactions taking place in the polarized layer may have a positive impact on the fractionation.en
dc.identifier.bacTC-QQLA-21189
dc.identifier.other21189
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11794/17853
dc.languagefre
dc.rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.subject.classificationS 405
dc.subject.rvmPeptidesfr_CA
dc.subject.rvmPeptides -- Séparationfr_CA
dc.subject.rvmNanofiltrationfr_CA
dc.subject.rvmHydrolysats de protéinesfr_CA
dc.subject.rvmBêta-lactoglobulinefr_CA
dc.titleÉtude des interactions peptide-peptide dans un mélange de peptides issu d'un hydrolysat trypsique de ¿-lactoglobuline et de leur influence sur le fractionnement par nanofiltrationfr_CA
dc.typethèse de doctorat
dc.type.legacyCOAR1_1::Texte::Thèse::Thèse de doctoratfr
dcterms.publisher.locationQuébec
dspace.accessstatus.time2022-11-15 20:58:36
dspace.entity.typePublication
etdms.degree.grantorUniversité Lavalfr_CA
etdms.degree.nameThèse. Agriculturefr_CA
etdms.degree.nameThèse. Sciences et technologie des alimentsfr_CA
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