2012, Chay Pak Ting, Bertrand, Gauthier, Sylvie, Pouliot, Yves

Les protéines du jaune d’œuf délipidées sont considérées comme un sous-produit lors de l’extraction lipidique en raison de la perte de leurs propriétés fonctionnelles. Les protéines du jaune d’oeuf existent sous forme de lipoprotéines, à l’exception de la phosvitine et des livétines. Les phosphopeptides issus de l’hydrolyse de la phosvitine possèdent une activité antioxydante pouvant conduire à des applications industrielles dans le secteur alimentaire et/ou nutraceutique. Le fractionnement de la phosvitine à partir du jaune d’œuf constitue une étape nécessaire en vue de la production de phosphopeptides. Cependant, cette méthode n’est pas applicable à grande échelle en vue de la production de phosphopeptides. Le but de ce projet était de développer une approche technologique applicable à l’échelle industrielle pour la production de la phosvitine par séparation membranaire à partir d’un extrait commercial de jaune d’œuf délipidé et pour la production de peptides antioxydant combinant l’hydrolyse enzymatique et l’ultrafiltration (UF). Un extrait de phosvitine à été obtenu à partir d’un produit commercial de jaune d’oeuf délipidé, au moyen d’une precipitation par NaCl (10% p/v), d’une centrifugation et d’une étape d’UF et de diafiltration. L’effet des conditions de filtration (pH, concentration, pression transmembranaire, seuil de coupure de la membrane) sur le flux de permeation a été évalué. La récupération protéique et la capacité de dessalage de solution de phosvitine ont été comparables pour des membranes d’UF de seuil de coupure de 10 et 30 kDa, mais le flux de perméation a été plus élevé avec la membrane de 30 kDa. L’électrophorèse 2D a été effectué afin de caractériser la composition protéique d’un produit commercial de protéines de jaune d’oeuf délipidé et de ses fractions obtenues précédement par UF. La plupart des produits de clivage de la vitellogénine ont été identifiés dans l’extrait de phosvitine. Néanmoins, le profil protéique des rétentats d’UF a montré des profils différents par rapport à la composition protéique des protéines du jaune d’oeuf frais. Les résultats suggèrent que la concentration par UF affecte la composition protéique. Les protéines du jaune d’oeuf et les phosphoprotéines ont été hydrolysées au moyen de la trypsine, ou encore, par une combinaison de deux enzymes (Alcalase et Protease N). Les hydrolysats obtenus ont été fractionnés à l’aide des membranes d’UF de seuil de coupure de 5 et 1 kDa. L’activité antioxydante des fractions a été mesurée par le test Oxygen Radical Absorbance Capacity (ORAC). La fraction peptidique produite par l’hydrolyse trypsique a montré l’activité antioxydante la plus élevée (1501.1–1886.8 µM TE.g-1 de protéines). L’activité antioxydante des hydrolysats de protéines de jaune d’oeuf pourrait être reliée à la teneur en phosphore des peptides, mais aussi à d’autres facteurs comme la masse moléculaire et la composition en acides aminés de ces peptides. L’hydrolyse enzymatique des protéines du jaune d’oeuf et l’utilisation de l’UF ont permis de produire des fractions peptidiques possédant une activité antioxydante et d’augmenter l’activité de ces peptides. Ce procédé utilisant l’hydrolyse enzymatique et l’UF offre un potentiel intéressant pour valoriser les propriétés fonctionelles et nutraceutiques des protéines du jaune d’œuf.