Personne :
Paquet-Bouchard, Carine

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Nom de famille
Paquet-Bouchard
Prénom
Carine
Affiliation
Faculté de Médecine, Université Laval
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Identifiant Canadiana
ncf11854507
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2005 - 20062
2
11
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  • Publication
    Accès libre
    Role of the extracellular matrix proteins in the resistance of SP6.5 uveal melanoma cells toward cisplatin
    (Spandidos Publications, 2005-03-01) Paquet-Bouchard, Carine; Guérin, Sylvain; Germain, Lucie; Bérubé, Mélanie; Giroux-Talbot, Mariève; Petitclerc, Éric; Collin, Charles
    Uveal melanoma is the most frequent primary intraocular tumor in the adult population. This malignancy has a high mortality rate and responds poorly to existing chemotherapy. Recently, the tumor environment has been found to exert a profound influence on drug response through cell interaction with components from the extracellular matrix (ECM). In the present study, we investigated whether individual components from the ECM may affect cell survival and/or cell death induced by the cytotoxic agent cisplatin on the SP6.5 uveal melanoma cell line. Tumor cells were shown by immunofluorescence analyses to be surrounded by the ECM proteins fibronectin (FN), type IV collagen (CIV) and laminin (LM), both at the primary and metastatic sites. Binding of SP6.5 cells to FN, LM and CIV is primarily dictated by the expression of membrane bound integrins from the beta1 family as revealed by cell adhesion assays conducted on ECM-coated culture plates. Analysis of cell death by flow cytometry demonstrated that culturing SP6.5 cells in the presence of FN, CIV and LM, substantially reduced the percentage of cells undergoing apoptosis after cisplatin treatment when compared with those seeded on a non-permissive matrix. These results suggest that adhesion of the SP6.5 uveal melanoma cells to the ECM proteins FN, CIV and LM might therefore confer resistance to the chemotherapeutic agent cisplatin. The cellular resistance induced by the ECM proteins toward cisplatin could explain in part the local recurrence of metastasis derived from uveal melanoma often observed clinically after chemotherapy.
  • Publication
    Accès libre
    Caractérisation moléculaire de la protéine antibiotique P1 du phage AP205
    (2006) Paquet-Bouchard, Carine; Levesque, Roger
    La recrudescence de maladies infectieuses et le nombre grandissant de bactéries résistantes aux antibiotiques sont des problèmes majeurs de santé publique. Ainsi, le développement d’une nouvelle catégorie d’agents antimicrobiens est de plus en plus pressant. Nous nous sommes tournés vers les bactériophages afin d’en connaître davantage sur les moyens qu’ils utilisent pour tuer les bactéries. Cependant, jusqu’à maintenant il existe très peu de connaissances sur leur activité bactéricide. Nous avons donc caractérisé le mode d’action de la protéine de lyse P1 du phage AP205 à l’aide d’approches in vitro et in vivo. Ce phage a pour hôte Acinetobacter. La protéine P1 cible un élément essentiel à la survie bactérienne, la paroi de peptidoglycane. En fait, nous avons découvert qu’elle inhibe plusieurs enzymes impliquées au niveau de cette voie synthèse. Nous espérons que les connaissances acquises sur cette protéine antibiotique contribueront au développement d’une nouvelle classe d’agents antimicrobiens.