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Personne :
Jalouli, Maroua

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Nom de famille

Jalouli

Prénom

Maroua

Affiliation

Faculté de médecine, Université Laval

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Identifiant Canadiana

ncf11859252

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Résultats de recherche

Voici les éléments 1 - 2 sur 2
  • PublicationAccès libre
    Étude de l'interaction de la transitine et du déterminant de l'identité cellulaire Numb durant la myogenèse
    (2010) Jalouli, Maroua; Vincent, Michel
    La transitine est une protéine cytosquelettique de la famille des filaments intermédiaires (FI) exprimée pendant la différenciation musculaire, lors du remplacement de la vimentine par la desmine. L'expression transitoire de cette protéine a permis de conclure qu'elle est impliquée dans la réorganisation du réseau des Fis pendant la différenciation des cellules musculaire. En plus de son rôle structural dans les cellules myogéniques, la transitine joue un rôle crucial dans la régulation de la neurogenèse en agissant comme plateforme d'ancrage du déterminant d'identité cellulaire Numb et assurant la distribution asymétrique de cette protéine dans les cellules neuroépithéliales aviaires en mitose (Wakamatsu et al., 2007). La transitine est également impliquée dans la formation des muscles durant des étapes précoces de la myogenèse et peut jouer un rôle dans la distribution asymétrique du déterminant de l'identité cellulaire Numb dans les cellules myogéniques. Son rôle dans la distribution asymétrique de Numb a été vérifié par l'étude de la localisation fine de ces deux protéines dans le somite en différenciation. Nos résultats ont montré que ces deux protéines colocalisent dans le coté basai des cellules mitotiques de la lèvre dorsale de dermomyotome. D'autre part, l'implication directe de la transitine durant la formation des muscles a été déterminée par l'analyse de l'effet de l'atténuation de l'expression de la transitine par RNAi sur la différenciation myogénique dans un modèle cellulaire, la lignée QM7. L'atténuation de l'expression de la transitine altère la morphologie cellulaire et la capacité des cellules de se différencier et d'exprimer les facteurs myogéniques et les marqueurs de la différenciation. En effet, nos résultats montrent bien qu'en absence de la transitine, les cellules ne se différencient pas et gardent le caractère des cellules précurseurs myogéniques malgré leur incubation dans un milieu de différenciation. De même, cette protéine peut être impliquée dans la régulation de la synthèse/stabilité de Numb. Nos résultats ont montré une augmentation de niveau d'expression de Numb dans les cellules dont l'expression de la transitine est diminuée, par rapport aux cellules contrôles. Ces études ont donc démontré que la transitine joue un role clé dans la myogenèse en tant qu'une protéine importante pour la transition myoblaste-m yotube.
  • PublicationAccès libre
    La régulation du facteur induit par l'hypoxie, HIF-1
    (2018) Jalouli, Maroua; Richard, Darren E.
    Le facteur induit par l’hypoxie 1 (Hypoxia-inducible factor-1, HIF-1) est un facteur de transcription clé dans la réponse cellulaire au stress hypoxique. Entre autres, HIF-1 permet le maintien de l’homéostasie de l’oxygène en situations hypoxiques par l’activation de plusieurs gènes impliqués dans divers processus cellulaires et physiologiques. Outre son rôle physiologique important, HIF-1 est également impliqué dans la pathogenèse de nombreuses maladies. Ce facteur est un complexe constitué de deux sous unités, α et β. Contrairement à HIF-1β qui est constitutive, HIF-1α est hautement sensible à l’oxygène. En condition normale d’oxygène, la sous-unité HIF-1α est dégradée par le protéasome à la suite de son hydroxylation. Cependant, en hypoxie, l’hydroxylation et la dégradation de HIF-1α sont inhibées, ce qui se traduit par une stabilisation de HIF-1α et une activation du complexe transcriptionnel HIF-1. Divers autres mécanismes permettent également un contrôle précis de l’activité de HIF-1 afin d’assurer une réponse adaptative adéquate à l’hypoxie. Les travaux présentés dans cette thèse visent à élucider des nouveaux mécanismes de régulation de la sous-unité HIF-1α. Dans un premier temps, nous démontrons la contribution de la prolyl isomérase Pin1 dans la régulation post-traductionnelle de HIF- 1α. Nos travaux indiquent que l’isomérisation de HIF-1α par Pin1 joue un rôle clé dans la régulation de l’activité du complexe HIF-1 et permet une régulation différentielle de ses gènes cibles. Dans un deuxième temps, nous montrons un rôle crucial de Pin1 dans la régulation transcriptionnelle de HIF-1α. Plus précisément, nous montrons l’implication de Pin1 dans la régulation de l’activité de régulateurs positifs de l’expression de HIF-1α, les facteurs de transcription Sp1 et Sp3, ainsi que l’impact de cette régulation sur l’activation du promoteur du gène HIF-1A. Finalement, nous présentons le composé PD184161, un inhibiteur de la voie p42/p44 MAPK, comme un puissant inhibiteur sélectif de la sous-unité HIF-1α. En ce sens, PD184161 permet de bloquer spécifiquement l’accumulation de la protéine HIF-1α induite par des activateurs non-hypoxiques via un mécanisme dépendant de la stabilité mais indépendant de la voie p42/p44 MAPK. Bref, la détermination des nouveaux mécanismes moléculaires modulant l’activité du facteur HIF-1 dans diverses conditions permet une meilleure compréhension des modes de régulation des voies de signalisation hypoxique induites par HIF-1 dans des conditions physiologiques ou pathologiques et aura, par conséquent, un impact majeur sur le développement des stratégies thérapeutiques efficaces.