Personne : Brisson, Guillaume
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Nom de famille
Brisson
Prénom
Guillaume
Affiliation
Université Laval. Département des sciences des aliments
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ORCID
Identifiant Canadiana
ncf11853750
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Publication Accès libre Étude des propriétés physico-chimiques de la lactorferrine et de son fractionnement par procédés membranaires(2006) Brisson, Guillaume; Britten, Michel; Pouliot, YvesLa lactoferrine (LF) est une protéine mineure du lait qui fixe le fer. En raison de ses nombreuses activités biologiques, l'utilisation de la LF comme ingrédient nutraceutique est en forte croissance. La LF est isolée à partir du lait écrémé ou du lactosérum par chromatographie d'échange ionique. Par contre, les faibles débits et les coûts élevés de ce procédé maintiennent l'intérêt pour le développement de nouvelles approches de séparation. Le but de cette recherche était de démontrer le potentiel de la filtration assistée par un champ électrique pour le fractionnement de la LF en présence de protéines du lactosérum. La stabilité thermique de la LF et l'impact de celle-ci sur sa récupération dans le lactosérum ont également été étudiés. Les résultats démontrent qu'à température inférieure à 80°C, la fixation du fer par la LF augmente sa stabilité en contribuant au maintien de l'intégrité de ses ponts disulfures. Le pourcentage de récupération de la LF dans le lactosérum diminue rapidement entre 60°C (88%) et 75°C (0%). Toutefois, la saturation en fer de la LF permet d'améliorer sa récupération dans le lactosérum. L'association de la LF dans le lait en cours de chauffage s'effectue via des liens non-covalents et des réactions d'échange thiol/disulfure intermoléculaires avec d'autres protéines possédant des résidus cystéines. Ces interactions entraînent une diminution de la récupération de la LF dans le lactosérum. Par ailleurs, des différences de mobilité électrophorétique entre la LF et les principales protéines du lactosérum à pH neutre permettent d'accroître la sélectivité d'un procédé de microfiltration en appliquant un champ électrique. Avec la cathode du côté rétentat, des facteurs de séparation de 3,0 et 9,1 ont été obtenus entre respectivement la LF et la P-lactoglobuline et entre la LF et l'a-lactalbumine. Ces facteurs de séparation augmentent pour la LF saturée en fer à 6,7 avec la p-lactoglobuline et à 62,4 avec l'a-lactalbumine. L'application d'un champ électrique permet aussi d'augmenter le flux de perméation d'un facteur 3 par rapport à la filtration sans champ électrique. La filtration assistée par un champ électrique offre un potentiel intéressant pour le fractionnement de la LF à partir du lactosérum